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- アルカリホスファターゼ（Alkaline Phosphatase、略号:ALP；EC 3.1.3.1）はアルカリ性条件下でリン酸エステル化合物を加水分解する酵素である。最適pHは10.2である。 肝臓をはじめ、腎臓、骨芽細胞、胎盤、小腸など、広く全身に分布するが、その大部分は細胞膜上に局在しており、その一部が血清中に放出されて、わずかに存在しており、血清中に存在するALPのほとんどは肝臓型または骨型のALPである。 血清中のALP濃度が上昇する場合には、これらの臓器の壊死や破壊に伴う修復活動として細胞再生が行われており、これに伴ってALPの合成亢進が行われ、血中への放出が進んだものと考えられる。前述の臓器に損傷があった場合いずれの場合もALP値の上昇を招きうるが、臨床検査ではALPは主として肝機能の指標の一つとして扱われることが多い。 遺伝子工学では、組み換え効率を高めるために制限酵素で切断したベクター末端をアルカリホスファターゼで処理する。 (ja)
- アルカリホスファターゼ（Alkaline Phosphatase、略号:ALP；EC 3.1.3.1）はアルカリ性条件下でリン酸エステル化合物を加水分解する酵素である。最適pHは10.2である。 肝臓をはじめ、腎臓、骨芽細胞、胎盤、小腸など、広く全身に分布するが、その大部分は細胞膜上に局在しており、その一部が血清中に放出されて、わずかに存在しており、血清中に存在するALPのほとんどは肝臓型または骨型のALPである。 血清中のALP濃度が上昇する場合には、これらの臓器の壊死や破壊に伴う修復活動として細胞再生が行われており、これに伴ってALPの合成亢進が行われ、血中への放出が進んだものと考えられる。前述の臓器に損傷があった場合いずれの場合もALP値の上昇を招きうるが、臨床検査ではALPは主として肝機能の指標の一つとして扱われることが多い。 遺伝子工学では、組み換え効率を高めるために制限酵素で切断したベクター末端をアルカリホスファターゼで処理する。 (ja)
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- アルカリホスファターゼ（Alkaline Phosphatase、略号:ALP；EC 3.1.3.1）はアルカリ性条件下でリン酸エステル化合物を加水分解する酵素である。最適pHは10.2である。 肝臓をはじめ、腎臓、骨芽細胞、胎盤、小腸など、広く全身に分布するが、その大部分は細胞膜上に局在しており、その一部が血清中に放出されて、わずかに存在しており、血清中に存在するALPのほとんどは肝臓型または骨型のALPである。 血清中のALP濃度が上昇する場合には、これらの臓器の壊死や破壊に伴う修復活動として細胞再生が行われており、これに伴ってALPの合成亢進が行われ、血中への放出が進んだものと考えられる。前述の臓器に損傷があった場合いずれの場合もALP値の上昇を招きうるが、臨床検査ではALPは主として肝機能の指標の一つとして扱われることが多い。 遺伝子工学では、組み換え効率を高めるために制限酵素で切断したベクター末端をアルカリホスファターゼで処理する。 (ja)
- アルカリホスファターゼ（Alkaline Phosphatase、略号:ALP；EC 3.1.3.1）はアルカリ性条件下でリン酸エステル化合物を加水分解する酵素である。最適pHは10.2である。 肝臓をはじめ、腎臓、骨芽細胞、胎盤、小腸など、広く全身に分布するが、その大部分は細胞膜上に局在しており、その一部が血清中に放出されて、わずかに存在しており、血清中に存在するALPのほとんどは肝臓型または骨型のALPである。 血清中のALP濃度が上昇する場合には、これらの臓器の壊死や破壊に伴う修復活動として細胞再生が行われており、これに伴ってALPの合成亢進が行われ、血中への放出が進んだものと考えられる。前述の臓器に損傷があった場合いずれの場合もALP値の上昇を招きうるが、臨床検査ではALPは主として肝機能の指標の一つとして扱われることが多い。 遺伝子工学では、組み換え効率を高めるために制限酵素で切断したベクター末端をアルカリホスファターゼで処理する。 (ja)
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- アルカリホスファターゼ (ja)
- アルカリホスファターゼ (ja)
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