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- ジンギパイン(英: zingipain)、ジンギバイン(英: zingibain)またはショウガプロテアーゼ(英: ginger protease、略称: GP、EC 3.4.22.67)は、ショウガ(Zingiber officinale)の地下茎に含まれるシステインプロテアーゼである。P2位にプロリン残基を持つペプチドの選択的切断を触媒する。GP-I、GP-IIという2つのアイソザイムが存在する。 システインプロテアーゼのパパインファミリーのメンバーであるため、パパイン、ブロメライン、アクチニジンなどのより研究が進んだ酵素との構造的・機能的類似性がみられる。これらのペプチダーゼの中心には活性部位となるシステイン残基が存在し、加水分解によるペプチド結合の切断を触媒する。ジンギバインはプロテイナーゼやとしての活性も記されている。 ジンギバインは日本女子大学の市川芳江らによって1973年に最初に単離、精製と報告が行われ、クロマトグラフィーによる単離によって、ジンギバインはGP-IとGP-IIという約22,500 Daの2つのアイソザイムとして存在することが判明した。 (ja)
- ジンギパイン(英: zingipain)、ジンギバイン(英: zingibain)またはショウガプロテアーゼ(英: ginger protease、略称: GP、EC 3.4.22.67)は、ショウガ(Zingiber officinale)の地下茎に含まれるシステインプロテアーゼである。P2位にプロリン残基を持つペプチドの選択的切断を触媒する。GP-I、GP-IIという2つのアイソザイムが存在する。 システインプロテアーゼのパパインファミリーのメンバーであるため、パパイン、ブロメライン、アクチニジンなどのより研究が進んだ酵素との構造的・機能的類似性がみられる。これらのペプチダーゼの中心には活性部位となるシステイン残基が存在し、加水分解によるペプチド結合の切断を触媒する。ジンギバインはプロテイナーゼやとしての活性も記されている。 ジンギバインは日本女子大学の市川芳江らによって1973年に最初に単離、精製と報告が行われ、クロマトグラフィーによる単離によって、ジンギバインはGP-IとGP-IIという約22,500 Daの2つのアイソザイムとして存在することが判明した。 (ja)
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- ジンギバインの立体構造 (ja)
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- Zingibain (ja)
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- ジンギバイン (ja)
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- ジンギパイン(英: zingipain)、ジンギバイン(英: zingibain)またはショウガプロテアーゼ(英: ginger protease、略称: GP、EC 3.4.22.67)は、ショウガ(Zingiber officinale)の地下茎に含まれるシステインプロテアーゼである。P2位にプロリン残基を持つペプチドの選択的切断を触媒する。GP-I、GP-IIという2つのアイソザイムが存在する。 システインプロテアーゼのパパインファミリーのメンバーであるため、パパイン、ブロメライン、アクチニジンなどのより研究が進んだ酵素との構造的・機能的類似性がみられる。これらのペプチダーゼの中心には活性部位となるシステイン残基が存在し、加水分解によるペプチド結合の切断を触媒する。ジンギバインはプロテイナーゼやとしての活性も記されている。 ジンギバインは日本女子大学の市川芳江らによって1973年に最初に単離、精製と報告が行われ、クロマトグラフィーによる単離によって、ジンギバインはGP-IとGP-IIという約22,500 Daの2つのアイソザイムとして存在することが判明した。 (ja)
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