Property |
Value |
dbo:abstract
|
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11)は、同化過程の糖新生やカルビン回路でフルクトース-1,6-ビスリン酸をフルクトース-6-リン酸に変換する酵素である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系におけるホスホフルクトキナーゼの逆反応である。これらの酵素はどちらも一方向しか触媒できず、フルクトース-2,6-ビスリン酸等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをするが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン(Mg2+とMn2+)を必要とし、Li2+に強く阻害される。 ブタのFBPアーゼのフォールディングは、と相同である。イノシトールポリリン酸-1-ホスファターゼ、イノシトール-1-ホスファターゼ、FBPアーゼは、金属イオンに結合し触媒作用に関与していることが示されているAsp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Serのモチーフ配列を共有している。このモチーフは、菌類、細菌、酵母のイノシトール-1-ホスファターゼでも保存されている。これらのタンパク質は、イノシトールシグナル、糖新生、硫酸塩同化、そして恐らくキノン代謝等の様々な代謝経路に関与する。 3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ(FBPアーゼI,II,III)が真核生物及び細菌で同定されている。最近まで古細菌では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ(FBPアーゼIV)が最近になって同定された。 また、好熱性古細菌や超好熱性細菌Aquifex aeolicusでは、新しいグループのFBPアーゼ(FBPアーゼV)が発見された。このグループのFBPアーゼは基質特異性が高く、これらの生物の真のFBPアーゼであることが示唆されている。二次構造の研究により、FBPアーゼVは、通常の糖ホスファターゼが持つα-β-α-β-αの5層のサンドイッチ構造ではなく、新しいフォールディングであるα-β-β-αの4層構造を持っていることが明らかとなった。触媒部位の側鎖と金属リガンドの配列は、他のFBPアーゼの機構として提案されていた3つの金属イオンによる触媒機構と一致することが発見された。 低GC含量のグラム陽性細菌であるフィルミクテス門の持つFBPアーゼは、他の生物の持つFBPアーゼと配列上の類似性がほとんどない。枯草菌の酵素はアデノシン一リン酸で阻害されるが、ホスホエノールピルビン酸によりこの阻害は解除され、またMn2+イオンに依存する。この酵素を欠くは、リンゴ酸やグリセロールのような糖新生成長基質でも生きることができる。
* フルクトース-1,6-ビスリン酸
* フルクトース-6-リン酸 (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11)は、同化過程の糖新生やカルビン回路でフルクトース-1,6-ビスリン酸をフルクトース-6-リン酸に変換する酵素である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系におけるホスホフルクトキナーゼの逆反応である。これらの酵素はどちらも一方向しか触媒できず、フルクトース-2,6-ビスリン酸等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをするが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン(Mg2+とMn2+)を必要とし、Li2+に強く阻害される。 ブタのFBPアーゼのフォールディングは、と相同である。イノシトールポリリン酸-1-ホスファターゼ、イノシトール-1-ホスファターゼ、FBPアーゼは、金属イオンに結合し触媒作用に関与していることが示されているAsp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Serのモチーフ配列を共有している。このモチーフは、菌類、細菌、酵母のイノシトール-1-ホスファターゼでも保存されている。これらのタンパク質は、イノシトールシグナル、糖新生、硫酸塩同化、そして恐らくキノン代謝等の様々な代謝経路に関与する。 3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ(FBPアーゼI,II,III)が真核生物及び細菌で同定されている。最近まで古細菌では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ(FBPアーゼIV)が最近になって同定された。 また、好熱性古細菌や超好熱性細菌Aquifex aeolicusでは、新しいグループのFBPアーゼ(FBPアーゼV)が発見された。このグループのFBPアーゼは基質特異性が高く、これらの生物の真のFBPアーゼであることが示唆されている。二次構造の研究により、FBPアーゼVは、通常の糖ホスファターゼが持つα-β-α-β-αの5層のサンドイッチ構造ではなく、新しいフォールディングであるα-β-β-αの4層構造を持っていることが明らかとなった。触媒部位の側鎖と金属リガンドの配列は、他のFBPアーゼの機構として提案されていた3つの金属イオンによる触媒機構と一致することが発見された。 低GC含量のグラム陽性細菌であるフィルミクテス門の持つFBPアーゼは、他の生物の持つFBPアーゼと配列上の類似性がほとんどない。枯草菌の酵素はアデノシン一リン酸で阻害されるが、ホスホエノールピルビン酸によりこの阻害は解除され、またMn2+イオンに依存する。この酵素を欠くは、リンゴ酸やグリセロールのような糖新生成長基質でも生きることができる。
* フルクトース-1,6-ビスリン酸
* フルクトース-6-リン酸 (ja)
|
dbo:thumbnail
| |
dbo:wikiPageExternalLink
| |
dbo:wikiPageID
| |
dbo:wikiPageLength
|
- 7878 (xsd:nonNegativeInteger)
|
dbo:wikiPageRevisionID
| |
dbo:wikiPageWikiLink
| |
prop-ja:altsymbols
| |
prop-ja:arm
| |
prop-ja:band
| |
prop-ja:caption
|
- ウサギ肝臓のフルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造 (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼとフルクトース-2,6-ビスリン酸の複合体。PDB 3FBP. (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造 (ja)
- ウサギ肝臓のフルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造 (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼとフルクトース-2,6-ビスリン酸の複合体。PDB 3FBP. (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造 (ja)
|
prop-ja:chromosome
| |
prop-ja:ecnumber
| |
prop-ja:entrezgene
| |
prop-ja:hgncid
| |
prop-ja:interpro
|
- IPR000146 (ja)
- IPR002803 (ja)
- IPR009164 (ja)
- IPR000146 (ja)
- IPR002803 (ja)
- IPR009164 (ja)
|
prop-ja:name
|
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ 1 (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ 1 (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ (ja)
|
prop-ja:omim
| |
prop-ja:pfam
|
- PF00316 (ja)
- PF01950 (ja)
- PF06874 (ja)
- PF00316 (ja)
- PF01950 (ja)
- PF06874 (ja)
|
prop-ja:pfamClan
|
- CL0163 (ja)
- CL0171 (ja)
- CL0163 (ja)
- CL0171 (ja)
|
prop-ja:prosite
|
- PDOC00114 (ja)
- PDOC00114 (ja)
|
prop-ja:refseq
|
- NM_000507 (ja)
- NM_000507 (ja)
|
prop-ja:scop
| |
prop-ja:symbol
|
- FBP1 (ja)
- FBPase (ja)
- FBPase_2 (ja)
- FBPase_3 (ja)
- FBP1 (ja)
- FBPase (ja)
- FBPase_2 (ja)
- FBPase_3 (ja)
|
prop-ja:uniprot
| |
prop-ja:width
| |
prop-ja:wikiPageUsesTemplate
| |
dct:subject
| |
rdfs:comment
|
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11)は、同化過程の糖新生やカルビン回路でフルクトース-1,6-ビスリン酸をフルクトース-6-リン酸に変換する酵素である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系におけるホスホフルクトキナーゼの逆反応である。これらの酵素はどちらも一方向しか触媒できず、フルクトース-2,6-ビスリン酸等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをするが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン(Mg2+とMn2+)を必要とし、Li2+に強く阻害される。 3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ(FBPアーゼI,II,III)が真核生物及び細菌で同定されている。最近まで古細菌では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ(FBPアーゼIV)が最近になって同定された。
* フルクトース-1,6-ビスリン酸
* フルクトース-6-リン酸 (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11)は、同化過程の糖新生やカルビン回路でフルクトース-1,6-ビスリン酸をフルクトース-6-リン酸に変換する酵素である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系におけるホスホフルクトキナーゼの逆反応である。これらの酵素はどちらも一方向しか触媒できず、フルクトース-2,6-ビスリン酸等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをするが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン(Mg2+とMn2+)を必要とし、Li2+に強く阻害される。 3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ(FBPアーゼI,II,III)が真核生物及び細菌で同定されている。最近まで古細菌では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ(FBPアーゼIV)が最近になって同定された。
* フルクトース-1,6-ビスリン酸
* フルクトース-6-リン酸 (ja)
|
rdfs:label
|
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ (ja)
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ (ja)
|
owl:sameAs
| |
prov:wasDerivedFrom
| |
foaf:depiction
| |
foaf:isPrimaryTopicOf
| |
is dbo:wikiPageRedirects
of | |
is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
is owl:sameAs
of | |
is foaf:primaryTopic
of | |