This HTML5 document contains 42 embedded RDF statements represented using HTML+Microdata notation.

The embedded RDF content will be recognized by any processor of HTML5 Microdata.

Namespace Prefixes

PrefixIRI
dcthttp://purl.org/dc/terms/
template-jahttp://ja.dbpedia.org/resource/Template:
dbohttp://dbpedia.org/ontology/
foafhttp://xmlns.com/foaf/0.1/
dbpedia-wikidatahttp://wikidata.dbpedia.org/resource/
rdfshttp://www.w3.org/2000/01/rdf-schema#
freebasehttp://rdf.freebase.com/ns/
rdfhttp://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#
owlhttp://www.w3.org/2002/07/owl#
n4http://ja.dbpedia.org/resource/Category:
wikipedia-jahttp://ja.wikipedia.org/wiki/
provhttp://www.w3.org/ns/prov#
xsdhhttp://www.w3.org/2001/XMLSchema#
dbpedia-jahttp://ja.dbpedia.org/resource/
prop-jahttp://ja.dbpedia.org/property/

Statements

Subject Item
dbpedia-ja:FKBP
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
dbpedia-ja:ヒストン修飾酵素
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
rdfs:label
プロリルイソメラーゼ
rdfs:comment
プロリルイソメラーゼ（Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase：略称PPIase）は異性化酵素（イソメラーゼ）の一種で、タンパク質分子中のプロリン残基のシス・トランス異性化を触媒する。EC 5.2.1.8。全ての生物に知られている。 アミノ酸間のペプチド結合は一般にトランス体がシス体に比べてはるかに安定（エネルギーの低い状態）で、この状態が自然に達成される。ところがプロリン残基ではその特異な構造（正確にはアミノ酸でなくイミノ酸）により、N側ペプチド結合がシス体としても比較的安定に存在する。タンパク質の正確なフォールディングの為にはこれらがいずれかに定まる必要がある。ただしこの結合のシス・トランス異性化に必要な活性化エネルギーは約20kcal/molと比較的高いので、この結合は自然には異性化しにくく、フォールディングにはプロリン残基の異性化が触媒される必要がある。プロリルイソメラーゼはここで働き、従ってシャペロンの一つということができる。
owl:sameAs
freebase:m.0f_fth
dct:subject
n4:タンパク質構造 n4:EC_5.2 n4:シグナル伝達
dbo:wikiPageID
2223319
dbo:wikiPageRevisionID
81945450
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:免疫系 dbpedia-ja:シグナル伝達 dbpedia-ja:EC番号 dbpedia-ja:FKBP dbpedia-ja:プロリン dbpedia-ja:免疫抑制剤 n4:タンパク質構造 dbpedia-ja:ペプチド結合 dbpedia-ja:フォールディング dbpedia-ja:カルシニューリン dbpedia-ja:タンパク質 dbpedia-ja:活性化エネルギー n4:シグナル伝達 dbpedia-ja:異性化 dbpedia-ja:異性化酵素 dbpedia-ja:アミノ酸 n4:EC_5.2 dbpedia-ja:シクロフィリン dbpedia-ja:シャペロン
prop-ja:wikiPageUsesTemplate
template-ja:Biosci-stub template-ja:出典の明記
foaf:isPrimaryTopicOf
wikipedia-ja:プロリルイソメラーゼ
dbo:abstract
プロリルイソメラーゼ（Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase：略称PPIase）は異性化酵素（イソメラーゼ）の一種で、タンパク質分子中のプロリン残基のシス・トランス異性化を触媒する。EC 5.2.1.8。全ての生物に知られている。 アミノ酸間のペプチド結合は一般にトランス体がシス体に比べてはるかに安定（エネルギーの低い状態）で、この状態が自然に達成される。ところがプロリン残基ではその特異な構造（正確にはアミノ酸でなくイミノ酸）により、N側ペプチド結合がシス体としても比較的安定に存在する。タンパク質の正確なフォールディングの為にはこれらがいずれかに定まる必要がある。ただしこの結合のシス・トランス異性化に必要な活性化エネルギーは約20kcal/molと比較的高いので、この結合は自然には異性化しにくく、フォールディングにはプロリン残基の異性化が触媒される必要がある。プロリルイソメラーゼはここで働き、従ってシャペロンの一つということができる。 プロリルイソメラーゼの例としては、真核生物の、FKBP、Pin1、原核生物のパルブリンなどがある。プロリルイソメラーゼは同じ種類のタンパク質に対しても活性を有し、自己フォールディングを促進する。シクロフィリンとFKBPはそれぞれある種の免疫抑制剤の標的タンパク質であり、イムノフィリンと総称される。これらは免疫系の調節で中心的な役割を果たすカルシニューリン等、シグナル伝達に関るいくつかのタンパク質複合体の活性発現に必要であるが、免疫抑制剤と複合体を形成すると逆にこれらタンパク質複合体を阻害する。ただしこの性質には、プロリルイソメラーゼ活性は直接関係しない可能性がある。
dbo:wikiPageLength
959
prov:wasDerivedFrom
wikipedia-ja:プロリルイソメラーゼ?oldid=81945450&ns=0
Subject Item
dbpedia-ja:プロリン
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
dbpedia-ja:ポリプロリンヘリックス
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
dbpedia-ja:翻訳後修飾
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
dbpedia-wikidata:Q426411
owl:sameAs
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
dbpedia-ja:ペプチジルプロリルイソメラーゼ
dbo:wikiPageWikiLink
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
dbo:wikiPageRedirects
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ
Subject Item
wikipedia-ja:プロリルイソメラーゼ
foaf:primaryTopic
dbpedia-ja:プロリルイソメラーゼ